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Abstract

Konformationsumwandlungen in Proteinen, Nucleinsäuren und anderen Biopolymeren spielen offenbar bei vielen biologischen Prozessen, insbesondere bei Regelungsvorgängen, eine entscheidende Rolle. Sie verlaufen häufig kooperativ, d.h. der Elementarprozeß der Umwandlung eines individuellen Segments dieser Makromoleküle wird über intramolekulare Wechselwirkungen vom Zustand anderer Segmente beeinflußt. Im allgemeinen bevorzugen die Segmente den gleichen Zustand wie ihre Nachbarn. Die daraus folgenden Gleichgewichtseigenschaften kooperativer Systeme — z. B. die große Schärfe und die Kettenlängenabhängigkeit der Umwandlungen — lassen sich für lineare Systeme quantitativ mit dem linearen Ising-Modell erklären. Die molekularen Ursachen der Kooperativität können für einfache Modellpolymere gedeutet werden.