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Nachweis von 4′, 5′-Anhydroadenosin als Spaltprodukt von Coenzym B12 in funktionellen Holoenzymen

Authors


  • Diese Arbeit wurde durch Grant 28485 der National Science Foundation (USA) gefördert. Wir danken Dr. H. P. C. Hogenkamp, Dr. J. G. Moffat, Dr. J. Verheyden und Dr. B. M. Babior für die Überlassung von 3H-markiertem Coenzym B12, authentischem (2) sowie Ethanolamin-Desaminase. Wir danken auch Dr. E. A. Stadlbauer für experimentelle Mitarbeit zu Beginn unserer Untersuchungen.

Abstract

Wie wirkt Coenzym B12? Wird seine Cobalt-Kohlenstoff-Bindung bei der Bildung der enzymatisch aktiven Spezies homolytisch oder heterolytisch gespalten? Der jetzt gelungene Nachweis von (2) in zwei coenzym-B12-abhängigen Enzymen spricht für die heterolytische Spaltung und dafür, daß das außerordentlich stark nucleophile Co(I)-Derivat die katalytisch wirksame Spezies ist.

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