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Komplementarität der durch Epoxid-Hydrolasen und Glutathion-S-Transferasen katalysierten kinetischen Racematspaltung einfacher aliphatischer Oxirane – vollständige regio- und enantioselektive Hydrolyse von cis-2-Ethyl-3-methyloxiran

Authors

  • Dr. Dorothee Wistuba,

    1. Institut für organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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  • Prof. Dr. Volker Schurig

    Corresponding author
    1. Institut für organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
    • Institut für organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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  • Diese Arbeit wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft und dem Fonds der Chemischen Industrie gefördert. Auszugsweise vorgetragen beim International Symposium on Activation of Dioxygen Species and Homogeneous Catalytic Oxidations, Galziganao (Padua, Italien), 25. Juni 1984. Auszug aus der Dissertation von D. Wistuba, Universität Tübingen 1986.

Abstract

Die Biotransformation einfacher xenobiotischer Oxirane mit Rattenleberenzymen hat überraschende Resultate: Epoxid-Hydrolasen und Glutathion-S-Transferasen wandeln bevorzugt in das jeweils andere Enantiomer um! Beim Paradebeispiel cis-2-Ethyl-3-methyloxiran sind dies die (2R,3S)- bzw. die (2S,3R)-Form.

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