Die enzymatische Umwandlung von Isobutyryl- zu n-Butyrylcarba(dethia)-Coenzym A: Eine coenzym-B12-abhängige Gerüstumlagerung

Authors


  • Professor Theodor Wieland zum 75. Geburtstag gewidmet

  • Diese Arbeit wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft, dem Fonds der Chemischen Industrie (G. B. und J. R.) sowie von SERC, Apcell, Beechams, Glaxo und ICI (D. M. A., K. R., F. W. und J. A. R.) gefördert. G. B. dankt dem Land Baden-Württemberg für ein Graduiertenförderungsstipendium. Das 500 MHz-1H-NMR-Spektrum verdanken wir Herrn Dr. M. Spraul, Bruker Analytische Meßtechnik GmbH, Rheinstetten.

Abstract

Die synthetischen Carba(dethia)-Analoga von Coenzym A enthalten eine [BOND]CO[BOND]CH2- statt der [BOND]CO[BOND]S-Gruppe und sind hydrolysestabil. Das jetzt hergestellt Isobutyrylcarba(dethia)-Coenzym A 1 wird von einem Zellextrakt aus Streptomyces cinnamonensis zum n-Butyryl-Derivat 2 isomerisiert (1H-NMR-Nachweis). Diese neue, coenzym-B12-abhängige Gerüstumlagerung gleicht in mancher Hinsicht der länger bekannten Methylmalonyl-CoA-Mutase-Reaktion.

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