Tumorlectinologie: Ein Gebiet im Schnittpunkt von Zuckerchemie, Biochemie, Zellbiologie und Onkologie

Authors


  • Professor Friedrich Cramer zum 65. Geburtstag gewidmet

Abstract

Vor 100 Jahren begann die wissenschaftliche Beschreibung einer Klasse von zuckerbindenden Proteinen, bei denen es sich weder um zuckerspezifische Enzyme noch um entsprechende Antikörper handelt. Diese Proteine werden als Lectine bezeichnet. Als natürliche Bindungspartner der Lectine dienen die Zuckerteile zellulärer Glycoproteine, Glycolipide oder Proteoglycane; diese Strukturelemente sind potentiell informationsspeichernd und-übertragend. Die selektive Erkennung dieser Bindungspartner durch Lectine vermag zur Steuerung biologischer Prozeßketten beizutragen. Während pflanzliche Lectine inzwischen einen festen Platz bei der Charakterisierung und Lokalisierung des Zuckerteils von Glycokonjugaten haben, steht die Arbeit an endogenen Lectinen noch vor vielen offenen Fragen, die durch die Wahl eines geeigneten Modellsystems experimentell präzisiert werden können. Hier bietet sich die Arbeit an Tumoren an, zumal dieses Modell sich aufgrund der zusätzlichen Möglichkeit einer umgehenden Prüfung auf diagnostischen und therapeutischen Nutzen empfiehlt. Von der chemischen Synthese des Zuckerteils der Neoglycoproteine, die zum Aufspüren zellulärer Zuckerrezeptoren mit histochemischen und zellbiologischen Techniken dienen, und der biochemischen und immunologischen Charakterisierung der von Tumorzellen exprimierten Lectine spannt sich der Bogen der in der Tumorlectinologie genutzten Methoden bis zur Anwendung von Homologieanalysen zur Ermittlung weiterer funktioneller Domänen. Die harmonische Integration aller dieser Fachbereiche in der Tumorlectinologie dürfte eine Voraussetzung für erfolgreiche klinische Anwendungen sein.

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