Diastereoselektive, enzymatische Aldoladditionen mit L-Rhamnulose- und L-Fuculose-1-phosphat-Aldolasen aus E. coli

Authors


  • Enzyme in der Organischen Synthese, 1. Mitteilung. Diese Arbeit wurde durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (Projekt Fe 244/2-1), die Wissenschaftliche Gesellschaft Freiburg und den Fonds der Chemischen Industrie sowie von der Comisión Asesora de Investigación Científica y Técnica (Grant PB 85-0084) unterstützt. Wir danken Prof. Dr. E. C. C. Lin und Dr. Y.-M. Chen, Harvard Medical School, Boston, für die Überlassung von Bakterienstämmen und für die fuc-Gene enthaltende Plasmid-DNA sowie Dr. A. Ozaki für einen Vorabdruck von Lit. [8].

Abstract

Durch Überexpression sind zwei bakterielle Aldolasen - RhuA und FucA - gut zugänglich, die die asymmetrische Addition von Dihydroxyacetonphosphat an verschiedenartige Aldehyde katalysieren. Das hohe Maß an Enantio- und Diastereoselektivität für die L-threo- (RhuA) oder D-erythro-Stereochemie (FucA) der Produkte und die hohe Stabilität der Enzyme ermöglichen den Zugang zu seltenen Kohlenhydraten und deren Derivaten sowie zu anderen polyhydroxylierten Verbindungen.

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