Die Rolle von Dehydroalanin in der Katalyse durch Histidin-Ammoniak-Lyase

Authors

  • Dr. Martin Langer,

    1. Institut für Organische Chemie der Universität, Richard-Willstätter-Allee, D-76128 Karlsruhe, Telefax: Int. + 721/608-4823
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  • Dr. Andrea Pauling,

    1. Institut für Organische Chemie der Universität, Richard-Willstätter-Allee, D-76128 Karlsruhe, Telefax: Int. + 721/608-4823
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  • Prof. Dr. János Rétey

    Corresponding author
    1. Institut für Organische Chemie der Universität, Richard-Willstätter-Allee, D-76128 Karlsruhe, Telefax: Int. + 721/608-4823
    • Institut für Organische Chemie der Universität, Richard-Willstätter-Allee, D-76128 Karlsruhe, Telefax: Int. + 721/608-4823
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  • Diese Arbeit wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft und dem Fonds der Chemischen Industrie gefördert.

Abstract

Nicht die α-Aminogruppe, sondern die 5-Position des Imidazolringes fungiert gegenüber dem prosthethischen Dehydroalanin-Rest als Nucleophil bei der durch Histidin-Ammoniak-Lyase (HAL) katalysierten Desaminierung von Histidin [Gl. (a)]. Dafür sprechen die hier vorgestellten Befunde sehr stark.

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