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Keywords:

  • Cytochrom-c-Oxidase;
  • Metalloenzyme;
  • Röntgenabsorptionsspektroskopie

Ein neuartiger homodinuclearer Cu2-Komplex mit zwei terminalen Histidinresten, zwei Cystein-Schwefelbrücken und einem verbrückenden H2O-Molekül, dessen Cu-Cu-Abstand mit 2.46 Å kurz ist, entspricht nach EXAFS-Untersuchungen dem CuA-Zentrum der Cytochrom-c-Oxidase aus Rinderherz-Mitochondrien. Die Struktur des Fea3-CuB-Zentrums wurde ebenfalls ermittelt.