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Gemischte Helices – ein allgemeines Faltungsmuster in homologen Peptiden?

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  • Diese Arbeit wurde unterstützt durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (Projekt HO2346/1 “Sekundärstrukturbildung in Peptiden mit nichtproteinogenen Aminosäuren” und SFB 610 “Proteinzustände mit zellbiologischer und medizinischer Relevanz”) und den Fonds der Chemischen Industrie.

Abstract

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Bitte jetzt die Ringe tauschen! „Gemischte Helices“, bei denen sich durch Wasserstoffbrücken in Vorwärts- und Rückwärtsrichtung geschlossene Ringe unterschiedlicher Größe entlang der Peptidsequenz abwechseln (siehe Bild), erweisen sich als allgemeines Faltungsprinzip in homologen α-, β-, γ- und δ-Peptiden.

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