A Genetically Encoded Fluorescent Reporter of Histone Phosphorylation in Living Cells


  • This work was supported by MIT start-up funds and by grants from the National Institutes of Health (K22-HG002671-01), the Office of Naval Research (N00014-03-1-0456), and the Camille and Henry Dreyfus New Faculty Award Program (NF-02-003). C.-W.L. was supported by a Merck/MIT predoctoral fellowship. The Multiuser Facility for the Study of Complex Macromolecular Systems (NSF-0070319) is also gratefully acknowledged. The Msk-1 expression plasmid was a gift from Prof. Jiahuai Han. We are grateful to Sean Liu and Dr. Brian J. Schneider for technical assistance, and to Profs. Jin Zhang and Michael B. Yaffe for helpful discussions.


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Eine Zunahme des FRET zeigt die Phosphorylierung von Histon H3 an Serin 28 an. Der proteinbasierte Rezeptor (siehe Bild) reagiert auf die Phosphorylierung mit intramolekularer Komplexbildung zwischen einer von H3 abgeleiteten Substratdomäne und einer damit verknüpften Phosphoserin-Erkennungsdomäne. Der Rezeptor funktioniert auch in lebenden Säugerzellen. FRET=fluorescence resonance energy transfer.