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Simultane Signalzuordnung und Strukturbestimmung des Rückgrats von Proteinen mithilfe dipolarer NMR-Kopplungen

Authors

  • Young-Sang Jung,

    1. NMR-basierte Strukturbiologie, Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Faßberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Mukesh Sharma,

    1. NMR-basierte Strukturbiologie, Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Faßberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Markus Zweckstetter Dr.

    1. NMR-basierte Strukturbiologie, Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Faßberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Wir danken Gaetano Montelione für die Signaltabellen der Z-Domäne und Christian Griesinger für konstruktive Diskussionen. M.Z. wird durch das Emmy Noether-Programm (ZW 71/1-3) der DFG gefördert.

Abstract

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Schnell und vollautomatisch kann die Faltung von Proteinen mit bis zu 125 Aminosäuren durch Kombination der NMR-Spektroskopie in verdünnten flüssigkristallinen Phasen mit bioinformatischen Methoden bestimmt werden (siehe Bild). Eine sequenzspezifische Signalzuordnung vor der Strukturbestimmung ist nicht mehr erforderlich, was eine Proteinstrukturbestimmung erheblich beschleunigt.

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