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Keywords:

  • Asymmetrische Katalyse;
  • Chrom;
  • Myoglobin;
  • Oxidationen;
  • Proteinmodifikationen;
  • Schiff-Basen
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Die Insertion des symmetrischen Metallkomplexes [CrIII(5,5′-tBu-salophen)]+ (H2salophen=N,N′-Bis(salicyliden)-1,2-phenylendiamin) in die Bindungstasche von Apomyoglobin wird beschrieben (siehe Bild). Das Metallion und die Struktur des Liganden sind wichtige Faktoren, die die Bindungsaffinität des Metallkomplexes mit dem Myoglobin(Mb)-Hohlraum beeinflussen. Halbsynthetische Metalloenzyme können die enantioselektive Sulfoxidation katalysieren, indem sie den von chiralen Proteinen geprägten Hohlraum nutzen.