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Preparation of Artificial Metalloenzymes by Insertion of Chromium(III) Schiff Base Complexes into Apomyoglobin Mutants

Authors


  • This work was supported by a Grant-in-Aid for Scientific Research 11490036 and 1122828 (to Y.W.), 13740384 (to T.U.). We also thank Prof. T. Yamane, Prof. A. Suzuki, and Mr. M. Kono at Nagoya University for valuable guidance and help with the X-ray crystallographic analysis.

Abstract

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Die Insertion des symmetrischen Metallkomplexes [CrIII(5,5′-tBu-salophen)]+ (H2salophen=N,N′-Bis(salicyliden)-1,2-phenylendiamin) in die Bindungstasche von Apomyoglobin wird beschrieben (siehe Bild). Das Metallion und die Struktur des Liganden sind wichtige Faktoren, die die Bindungsaffinität des Metallkomplexes mit dem Myoglobin(Mb)-Hohlraum beeinflussen. Halbsynthetische Metalloenzyme können die enantioselektive Sulfoxidation katalysieren, indem sie den von chiralen Proteinen geprägten Hohlraum nutzen.

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