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Die Glycosyltransferase UrdGT2 katalysiert sowohl C- als auch O-glycosidischen Zuckertransfer

Authors

  • Clemens Dürr,

    1. Institut für Pharmazeutische Wissenschaften, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Stefan-Meier-Straße 19, 79104 Freiburg, Deutschland, Fax: (+49) 761-203-8383
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  • Dirk Hoffmeister Dr.,

    1. Institut für Pharmazeutische Wissenschaften, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Stefan-Meier-Straße 19, 79104 Freiburg, Deutschland, Fax: (+49) 761-203-8383
    2. Derzeitige Adresse: School of Pharmacy, University of Wisconsin, 777 Highland Avenue, Madison, WI 53705, USA
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  • Sven-Eric Wohlert Dr.,

    1. Combinature Biopharm AG, Robert-Rössle-Straße 10, 13125 Berlin, Deutschland
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  • Koji Ichinose Prof. Dr.,

    1. Graduate School of Pharmaceutical Sciences, The University of Tokyo, Bunkyo-ku, 113-0033 Tokyo, Japan
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  • Monika Weber,

    1. Institut für Pharmazeutische Wissenschaften, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Stefan-Meier-Straße 19, 79104 Freiburg, Deutschland, Fax: (+49) 761-203-8383
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  • Ursula von Mulert Dr.,

    1. Institut für Pharmazeutische Wissenschaften, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Stefan-Meier-Straße 19, 79104 Freiburg, Deutschland, Fax: (+49) 761-203-8383
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  • Jon S. Thorson Prof. Dr.,

    1. School of Pharmacy, University of Wisconsin, 777 Highland Avenue, Madison, WI 53705, USA
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  • Andreas Bechthold Prof. Dr.

    1. Institut für Pharmazeutische Wissenschaften, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Stefan-Meier-Straße 19, 79104 Freiburg, Deutschland, Fax: (+49) 761-203-8383
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  • Diese Arbeit wurde durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft gefördert (Projektförderung für A.B., Förderkennzeichen 5-1). Wir danken Volker Brecht, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, für die Durchführung der NMR-Experimente.

Abstract

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Verzuckert: Eine natürliche Glycosyltransferase, UrdGT2 aus Streptomyces fradiae Tü2717, ist die erste Glycosyltransferase, die den Transfer von C- wie auch von O-glycosidisch verknüpften Zuckern katalysiert (siehe Schema). Dieses Ergebnis ist bedeutend für die Entwicklung chemoenzymatischer Wirkstoffe und gewährt neue Einblicke in den Mechanismus der C-Glycosylierung von Arenen.

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