Complete Assignment of Heteronuclear Protein Resonances by Protonless NMR Spectroscopy

Authors


  • The authors are grateful to Dr. Alan Stern and Dr. Frank Delaglio for useful comments. L.D. was supported by the EC Marie Curie Fellowship (Contract HPMT-2000-000137). This work was supported in part by the EC Contracts HPRI-CT-2001-50026, HPRN-CT-2000-00092, and QLG2-CT-2002-00988. All NMR pulse sequences written for the Bruker Avance series spectrometers are available upon request.

Abstract

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Der Nachweis von13C in der Hochauflösungs-NMR-Spektroskopie von Proteinen ist nun möglich. Ein Protokoll für homonucleares 13C-Entkoppeln in mehrdimensionalen Experimenten korreliert den Carbonyl-, Cα- und Cβ-Kern (siehe Bild). Auf diese Art lassen sich auch Kerne in Seitenketten in ausschließlich heteronuclearen Experimenten detektieren, was eine vollständige Zuordnung von Proteinsignalen ermöglicht.

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