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Stability of SIV gp32 Fusion-Peptide Single-Layer Protofibrils as Monitored by Molecular-Dynamics Simulations

Authors

  • Patricia Soto,

    1. Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute (GBB), Department of Biophysical Chemistry, University of Groningen, 9747 AG Groningen, The Netherlands
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  • Josep Cladera Prof.,

    1. Biophysics Unit, Department of Biochemistry and Molecular Biology, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra, Barcelona, Spain
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  • Alan E. Mark Prof.,

    1. Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute (GBB), Department of Biophysical Chemistry, University of Groningen, 9747 AG Groningen, The Netherlands
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  • Xavier Daura Prof.

    1. Catalan Institution for Research and Advanced Studies (ICREA), Institute of Biotechnology and Biomedicine, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra, Barcelona, Spain, Fax: (+34) 93-581-2011
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  • This work was supported by the Spanish MCyT/FEDER, reference BIO2003-02848. We thank S. Ventura for critical reading of the manuscript.

Abstract

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Ein Modell für die Protofibrillenverdrillung: MD-Simulationen für Simian-Virus-Peptidaggregate zeigen, dass sich 10–30 β-Faltblatt-Einheiten zu sattelartig gebogenen linksgängigen Helixbändern zusammenlagern (siehe Bild). Diese sehr dynamischen Strukturen haben durchschnittliche Verdrillungswinkel von 9–10° bei Ganghöhen von 15–20 nm, abhängig von der Länge der β-Faltblatt-Einheiten. Die untersuchten Peptide sind entscheidend für das Eindringen von Viren in ihre Wirtszellen.

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