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A Functional Model of the Cytochrome c Oxidase Active Site: Unique Conversion of a Heme–μ-peroxo–CuII Intermediate into Heme– superoxo/CuI

Authors


  • This work was supported financially by the Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (#11 228 207 and #16 033 247) from the MEXT, and for Scientific Research (A) (#14 204 073) from the JSPS. This research was supported in part by the Takeda Science Foundation and the P&P project, Green Chemistry, of Kyushu University. J.-G.L. gratefully acknowledges the JSPS for providing a research fellowship for foreign researchers.

Abstract

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Axiale Koordination an die Häm-Einheit durch eine benachbarte Imidazol-Gruppe beobachtet man in der Modellverbindung 1 für das aktive Zentrum von Cytochrom-c-Oxidase (CcO), in der das Kupferion an eine N-(2-Hydroxyphenyl)imidazol-Einheit gebunden ist. Spektroskopiestudien für 1 legen nahe, dass im Zuge der CcO-Oxygenierung bei tiefer Temperatur die Umwandlung einer Häm-(μ-Peroxo)-Kupfer(II)-Spezies in ein Häm-Superoxid/Kupfer(I)-Intermediat abläuft.

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