Circular Dichroism Spectroscopy of Folding in a Protein Monolayer

Authors

  • Neil Keegan,

    1. Institute of Cell and Molecular Biosciences and Institute for Nanoscale Science and Technology, University of Newcastle upon Tyne, Newcastle NE2 4HH, UK, Fax: (+44) 191-222-7424
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  • Nicholas G. Wright Prof.,

    1. School of Electrical, Electronic, & Computer Engineering and Institute for Nanoscale Science and Technology, University of Newcastle upon Tyne, Newcastle NE1 7RU, UK
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  • Jeremy H. Lakey Prof.

    1. Institute of Cell and Molecular Biosciences and Institute for Nanoscale Science and Technology, University of Newcastle upon Tyne, Newcastle NE2 4HH, UK, Fax: (+44) 191-222-7424
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  • This work was supported by the Medical Research Council, the Biological and Biotechnological Research Council, and the Wellcome Trust.

Abstract

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Dünn, doch nicht unsichtbar: Die Einzelschichten aus Proteinen, die man für Screening-Arrays und Nanostrukturen benötigt, können mit Standard-UV-Circulardichroismus-Methoden untersucht werden (siehe Bild: P-Domäne von Colicin N auf einer Au-Oberfläche). Auf diese Art lässt sich die konformative Integrität immobilisierter Proteine unter wässrigen Bedingungen messen, wie es bisher nur bei den löslichen Analoga möglich war.

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