A Population of Thermostable Reverse Transcriptases Evolved from Thermus aquaticus DNA Polymerase I by Phage Display

Authors

  • Sophie Vichier-Guerre Dr.,

    1. Unité de Chimie Organique URA 2128 CNRS, Département de Biologie Structurale et Chimie, Institut Pasteur, 28 rue du Dr. Roux, 75724 Paris 15, France, Fax: (+33) 145-688-404
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  • Stéphane Ferris,

    1. Unité de Chimie Organique URA 2128 CNRS, Département de Biologie Structurale et Chimie, Institut Pasteur, 28 rue du Dr. Roux, 75724 Paris 15, France, Fax: (+33) 145-688-404
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  • Nicolas Auberger,

    1. Unité de Chimie Organique URA 2128 CNRS, Département de Biologie Structurale et Chimie, Institut Pasteur, 28 rue du Dr. Roux, 75724 Paris 15, France, Fax: (+33) 145-688-404
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  • Karim Mahiddine,

    1. Unité de Chimie Organique URA 2128 CNRS, Département de Biologie Structurale et Chimie, Institut Pasteur, 28 rue du Dr. Roux, 75724 Paris 15, France, Fax: (+33) 145-688-404
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  • Jean-Luc Jestin Dr.

    1. Unité de Chimie Organique URA 2128 CNRS, Département de Biologie Structurale et Chimie, Institut Pasteur, 28 rue du Dr. Roux, 75724 Paris 15, France, Fax: (+33) 145-688-404
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Errata

This article is corrected by:

  1. Errata: A Population of Thermostable Reverse Transcriptases Evolved from Thermus aquaticus DNA Polymerase I by Phage Display Volume 122, Issue 7, 1204, Article first published online: 1 February 2010

  • We thank F. Bahrami, M. Delarue, P. A. Kaminski, and S. Wain-Hobson for critical comments on the manuscript, T. Huynh-Dinh and P. E. Bost for advice, and C. Gouyette, O. Helynck, and V. Huteau for technical help. This work was supported by the Ministère de la Recherche (ACI blanche), the CNRS (Programme Physique et Chimie du Vivant), and the Pasteur–Weizmann Foundation.

Abstract

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Gezielt ausgewählt: Ein Satz an Enzymen, die anhand ihrer RNA-abhängigen DNA-Polymerase-Aktivität aus einer Bibliothek von mehr als 107 Enzymmutanten ausgewählt wurden, wurde charakterisiert. Das Produkt wurde spezifisch an katalytisch aktive Proteine gebunden, die auf filamentösen Bakteriophagen präsentiert wurden. Die katalytische Effizienz der ausgewählten Varianten bei der reversen Transkription ist zwei Größenordnungen höher.

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