Sekundärstruktur, Dynamik und Topologie eines Sieben-Helix-Rezeptors in nativer Membranumgebung, untersucht mit Festkörper-NMR-Spektroskopie

Authors

  • Manuel Etzkorn,

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Abteilung für NMR-basierte Strukturbiologie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Swetlana Martell,

    1. Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Abteilung für Physikalische Biochemie, Otto-Hahn-Straße 11, 44227 Dortmund, Deutschland, Fax: (+49) 231-133-2399
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  • Ovidiu C. Andronesi Dr.,

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Abteilung für NMR-basierte Strukturbiologie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Karsten Seidel,

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Abteilung für NMR-basierte Strukturbiologie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Martin Engelhard Prof. Dr.,

    1. Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Abteilung für Physikalische Biochemie, Otto-Hahn-Straße 11, 44227 Dortmund, Deutschland, Fax: (+49) 231-133-2399
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  • Marc Baldus Dr.

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Abteilung für NMR-basierte Strukturbiologie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Deutschland, Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Wir danken Prof. C. Griesinger für die kontinuierliche Unterstützung dieses Projekts, der DFG und der Max-Planck-Gesellschaft für finanzielle Beihilfen sowie C. Pieczka für die Gestaltung des Titelbilds.

Abstract

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Mit hochauflösender Festkörper-NMR-Spektroskopie lassen sich Sekundärstruktur, Dynamik und Membrantopologie eines vollständigen 7TM-Helix-Rezeptors – des sensorischen Rhodopsins II von Natronomonas pharaonis (NpSRII) – in nativer Membranumgebung mit einer einzelnen (isotopenmarkierten) Probe untersuchen (siehe Abbildung). Festkörper-NMR-Spektroskopie könnte Einblicke in die Signaltransduktion in NpSRII oder anderen Membranproteinen liefern.

Ancillary