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Überwindung der thermodynamischen und kinetischen Limitierungen Aldolase-katalysierter Reaktionen durch multienzymatische dynamische kinetische asymmetrische Umwandlungen

Authors


  • Wir danken der Österreichischen Forschungsförderungsgesellschaft (FFG), dem Land Steiermark, der Steirischen Wirtschaftsförderung (SFG) und der Stadt Graz für Unterstützung durch das Kplus-Programm sowie dem Fonds zur Förderung der wissenschaftlichen Forschung (FWF, Projekt W901-B05 DK Molecular Enzymology) und der Europäischen Kommission (Marie Curie Industrial Host Fellowship für M.S. und M.W.) für finanzielle Unterstützung. Marcel Wubbolts, Theo Sonke und Kurt Faber danken wir für nützliche Diskussionen sowie Karl Gruber und Michael Uhl für das Modell der L-Threonin-Aldolase im Inhaltsverzeichnisbild.

Abstract

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Dynamisch zum Erfolg: Die asymmetrische Synthese von 2-Amino-1-phenylethanol gelang durch eine Zweistufen-Aminomethylierung von Benzaldehyd in Gegenwart der zwei Enzyme L-Threonin-Aldolase und L-Tyrosin-Decarboxylase in einem neuartigen Eintopf-Zweienzym-Verfahren (siehe Schema). Eine verfeinerte Methode mit sogar drei Enzymen lieferte den enantiomerenreinen Aminoalkohol in sehr guten Ausbeuten.

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