Peptid-integrierte Heterocyclen durch milde Einzel- und Mehrfach-Aza-Wittig-Ringschlüsse

Authors

  • Matthias Riedrich Dipl.-Chem.,

    1. Universität Dortmund, Fachbereich Chemie, 44221 Dortmund, Deutschland
    2. Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Otto-Hahn-Straße 11, 44227 Dortmund, Deutschland, Fax: (+49) 231-133-2498
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  • Surendra Harkal Dr.,

    1. Universität Dortmund, Fachbereich Chemie, 44221 Dortmund, Deutschland
    2. Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Otto-Hahn-Straße 11, 44227 Dortmund, Deutschland, Fax: (+49) 231-133-2498
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  • Hans-Dieter Arndt Dr.

    1. Universität Dortmund, Fachbereich Chemie, 44221 Dortmund, Deutschland
    2. Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Otto-Hahn-Straße 11, 44227 Dortmund, Deutschland, Fax: (+49) 231-133-2498
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  • Diese Arbeit wurde vom Fonds der Chemischen Industrie (Liebig- an HDA) und der DFG (Emmy-Noether-Stipendium AR493-1) gefördert. Die Autoren danken Prof. Dr. H. Waldmann für seine Unterstützung und Ermunterung.

Abstract

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Mild, selektiv und vielfältig einsetzbar ist der Aza-Wittig-Ringschluss von Aminosäuren und Peptiden. Die Reaktionen von Aminosäureesteraziden und -thioesteraziden führen in Gegenwart vieler funktioneller Gruppen zu peptidischen 1,3-Azolinen und -Azolen (siehe Beispiel). Mit dieser Methode waren auch Mehrfachringschlüsse erfolgreich, und die Umsetzungen gelingen darüber hinaus in wasserhaltigen Lösungsmittelgemischen.

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