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Aeruginosine: Chemie und Biologie der Serinprotease-Inhibitoren

Authors

  • Karolina Ersmark Dr.,

    1. Department of Chemistry, Université de Montréal, C.P. 6128, Station Centre-ville, Montréal, PQ, H3C 3J7, Kanada, Fax: (+1) 514-343-5728
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  • Juan R. Del Valle Dr.,

    1. Department of Chemistry and Biochemistry, New Mexico State University, 1175 North Horseshoe Drive MSC 3C, Las Cruces, NM 88003, USA
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  • Stephen Hanessian Prof.

    1. Department of Chemistry, Université de Montréal, C.P. 6128, Station Centre-ville, Montréal, PQ, H3C 3J7, Kanada, Fax: (+1) 514-343-5728
    2. Department of Chemistry, University of California, Irvine, 516 Rowland Hall, Irvine, CA 92697-2025, USA
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Abstract

Die Aeruginusine wurden aus Meeresschwämmen und cyanobakteriellen Wasserblüten isoliert, die in phylogenetisch sehr unterschiedlichen und geographisch weit voneinander entfernten Gewässern vorkommen. Gemeinsam ist den Aeruginosinen eine zentrale Hydroxy- (oder Dihydroxy-)octahydroindolcarboxamid-Kerneinheit, an deren Carboxy- und Aminoende ungewöhnliche Aminosäuren zu einem linearen Peptid aufgereiht sind. Einige der Aeruginosine entfalten ausgezeichnete Serinprotease-Inhibitoraktivität in vitro, wofür drei wichtige pharmakophore Untereinheiten verantwortlich sind, die exakt angeordnet sein müssen: eine argininmimetische Untereinheit (P1) und zwei hydrophobe Reste an den Positionen P2 und P3, die bestimmte Wechselwirkungen eingehen können. In diesem Aufsatz bieten wir den ersten umfassenden Überblick über das chemische und biologische Verhalten der Aeruginosine. Besondere Aufmerksamkeit gilt dabei den Herkunftsorten der Substanzen, Strukturrevisionen und Totalsynthesen.

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