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Zuschrift
A Minimal Protein Folding Model To Measure Hydrophobic and CH–π Effects on Interactions between Nonpolar Surfaces in Water
Article first published online: 3 AUG 2007
DOI: 10.1002/ange.200700932
Copyright © 2007 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim
Additional Information
How to Cite
Bhayana, B. and Wilcox, Craig S. (2007), A Minimal Protein Folding Model To Measure Hydrophobic and CH–π Effects on Interactions between Nonpolar Surfaces in Water. Angew. Chem., 119: 6957–6960. doi: 10.1002/ange.200700932
Publication History
- Issue published online: 4 SEP 2007
- Article first published online: 3 AUG 2007
- Manuscript Received: 1 MAR 2007
Keywords:
- Gibbs-Energie;
- Hydrophobe Wechselwirkungen;
- Konformationsanalyse;
- Lösungsmitteleffekte;
- Proteinfaltung
Ausgeglichen: Ein synthetisches Molekül, das in Wasser zwischen zwei Zuständen faltet, wird beschrieben. Nach quantitativen Experimenten ist der mikroskopische hydrophobe Effekt ähnlich groß wie die CH-π-Wechselwirkung. Damit sind diese Kräfte möglicherweise gleich wichtig für das Falten arenreicher Proteinregionen. Die Methode bietet einen neuen Zugang zur direkten Messung der mit unpolaren Oberflächen verbundenen Überschussoberflächenenergie.