Enantiokomplementäre Enzyme: Klassifizierung, molekulare Grundlage der Enantiopräferenz und Prognosen für spiegelbildliche Biotransformationen

Authors

  • Paul F. Mugford Dr.,

    1. Department of Biochemistry, Molecular Biology & Biophysics and the Biotechnology Institute, University of Minnesota, 1479 Gortner Avenue, Saint Paul, MN 55108 (USA), Fax: (+1) 612-625-5780
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  • Ulrike G. Wagner Dr.,

    1. Institut für Chemie, Universität Graz, Heinrichstraße 28, 8010 Graz (Österreich), Fax: (+43) 316-380-9840
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  • Yun Jiang,

    1. Department of Biochemistry, Molecular Biology & Biophysics and the Biotechnology Institute, University of Minnesota, 1479 Gortner Avenue, Saint Paul, MN 55108 (USA), Fax: (+1) 612-625-5780
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  • Kurt Faber Prof. Dr.,

    1. Institut für Chemie, Universität Graz, Heinrichstraße 28, 8010 Graz (Österreich), Fax: (+43) 316-380-9840
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  • Romas J. Kazlauskas Prof.

    1. Department of Biochemistry, Molecular Biology & Biophysics and the Biotechnology Institute, University of Minnesota, 1479 Gortner Avenue, Saint Paul, MN 55108 (USA), Fax: (+1) 612-625-5780
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Abstract

Eine häufig zitierte Schwäche der Biokatalyse ist das Fehlen spiegelbildlicher Enzyme, um in asymmetrischen Synthesen jedes der beiden Enantiomere herstellen zu können. Als Lösung für dieses Problem hat die Natur enantiokomplementäre Enzyme entwickelt – also Enzympaare, die dieselben Reaktionen katalysieren, aber entgegengesetzte Enantiomere bevorzugen. Diese Proteine sind nicht spiegelbildlich, aber sie enthalten funktionell spiegelbildliche aktive Zentren. Um spiegelbildliche aktive Zentren zu erhalten, kann die Natur die Position der Bindungsstellen und/oder der wichtigsten katalytischen Gruppen verändern. Dieser Kurzaufsatz stellt Röntgenkristallstrukturen von enantiokomplementären Enzymen vor und klassifiziert diese nach der Anordnung der spiegelbildlichen aktiven Zentren in vier Gruppen.

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