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Der stereochemische Verlauf der enzymatischen Wassereliminierung von 4-Hydroxybutyryl-Coenzym A zu Crotonyl-Coenzym A

Authors


  • Wir danken Dr. Ulrike Näser (Newcastle University) für die Syntheseroute zum Bernsteinsäure-Semialdehyd, Thomas Knappe, Professor Mohammed Marahiel (beide Philipps-Universität), Simone Moser und Professor Bernhard Kräutler (beide Universität Innsbruck) für die Messung der CD-Spektren, sowie Professor James Remington (University of Oregon (USA)) für das Plasmid mit dem Gen der Malat-Synthase. Diese Arbeit wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft, der Europäischen Kommission (Fördernummer HPRN-CT-2002-00195) und den Fonds der Chemischen Industrie unterstützt.

Abstract

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Proton ist nicht gleich Proton: Die stereospezifische Wechselwirkung des mikrobiellen Enzyms 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase mit den drei prochiralen Zentren seines Substrats 4-Hydroxybutyryl-CoA kann als anti-Eliminierung der 2Re- und 3Si-Wasserstoffatome mit Retention der Konfiguration während der Substitution der Hydroxygruppe durch Wasserstoff beschrieben werden. Die Resultate bestätigen die Verwandtschaft der Dehydratase zu den Acyl-CoA-Dehydrogenasen und weisen dem Fe4S4-Cluster die Funktion einer Lewis-Säure zu.

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