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β-Lactone als privilegierte Strukturen für die Markierung des aktiven Zentrums vielfältiger bakterieller Enzymklassen

Authors

  • Thomas Böttcher,

    1. Center for integrated Protein Science Munich, CiPSM, Department für Chemie und Biochemie, Ludwig-Maximilians-Universität München, Butenandtstraße 5–13, 81377 München, Deutschland, Fax: (+49) 89-2180-77756
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  • Stephan A. Sieber Dr.

    1. Center for integrated Protein Science Munich, CiPSM, Department für Chemie und Biochemie, Ludwig-Maximilians-Universität München, Butenandtstraße 5–13, 81377 München, Deutschland, Fax: (+49) 89-2180-77756
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  • Wir danken Prof. Thomas Carell und seiner Gruppe für die großzügige Unterstützung und die fruchtbaren wissenschaftlichen Diskussionen. Weiterhin danken wir für die Unterstützung durch das Emmy Noether-Programm der DFG, den SFB 749 (DFG), ein Stipendium der Römer-Stiftung, den FCI und das CiPSM. T.B. wird durch ein Stipendium der Studienstiftung des deutschen Volkes gefördert. Prof. Mohamed Marahiel und Alan Tanovic stellten uns freundlicherweise rekombinantes SrfAC Enzym zur Verfügung. Wir danken Kerstin Kurz für ihre hervorragende technische Assistenz und Maximilian Pitscheider für die Unterstützung bei der rekombinanten Expression.

Abstract

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Eine chemisch-proteomische Strategie wurde direkt auf bakterielle Proteome angewendet, wobei β-Lactone als wichtige Naturstoffderivate mit hoher Affinität für zahlreiche Enzymklassen identifiziert wurden. Dies könnte ein Ansatz zur Identifizierung neuer antibakterieller Angriffsziele, zur Untersuchung ihrer Funktion und zur Definition neuer Leitstrukturen für das Design von Enzyminhibitoren sein.

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