Get access

Effects of Guanidinium–Phosphate Hydrogen Bonding on the Membrane-Bound Structure and Activity of an Arginine-Rich Membrane Peptide from Solid-State NMR Spectroscopy

Authors


Abstract

original image

Durchschuss: Guanidinium-Phosphat-Wasserstoffbrücken haben einen spürbaren Einfluss auf Struktur und Aktivität des antimikrobiellen Peptids PG-1. Festkörper-NMR-Daten zufolge ordnet sich eine Mutante von PG-1 mit zweifach methylierten Arg-Resten in der Membranebene an und dreht sich um deren Normale (siehe Schema). Die weniger aktive Mutante verletzt die Membran durch diese Bewegung, der aktivere Wildtyp von PG-1 bildet dagegen ortsfeste β-Fass-Strukturen, die ringförmige Membranporen öffnen.

Get access to the full text of this article

Ancillary