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Untersuchung von Protein-Chaperon-Wechselwirkungen mit Einzelmolekülspektroskopie

Authors


  • Wir danken A. Szabo für Diskussionen und Unterstützung bei Anisotropiesimulationen, A. Plückthun and M. Kawe für Diskussionen und GroEL-Proben, H. Hofmann und D. Streich für Diskussionen, dem inzwischen verstorbenen P. Horowitz für ein Rhodanese-kodierendes Plasmid und G. Lorimer für ein SR1-kodierendes Plasmid. Diese Arbeit wurde unterstützt von der VolkswagenStiftung, dem Schweizerischen Nationalfonds, dem Schweizerischen Nationalen Forschungsschwerpunkt Strukturbiologie und dem Human Frontier Science Program.

Abstract

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Molekulare Chaperone unterstützen die Proteinfaltung in der Zelle, ihr Einfluss auf die Konformation ihrer Substratproteine war bislang aber wenig verstanden. Einzelmolekülfluoreszenzspektroskopie wurde nun eingesetzt, um Informationen über Struktur und Dynamik von Protein-Chaperon-Komplexen (siehe Abbildung; gelb: Rhodanese, blau: GroEL) zu erhalten. Dieser Ansatz ebnet den Weg für ein physikalisches Verständnis der Rolle zellulärer Faktoren in der Proteinfaltung.

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