Diese Arbeit wurde von der französischen ANR (JC05_44957, ANR-07-PCVI-0013-03) unterstützt. Die NMR-Spektren wurden an der Rhône-Alpes Large Scale Facility for NMR gemessen. Wir danken Birgit Habenstein für die deutsche Übersetzung.
Zuschrift
Polarisationstransfer über die Wasser-Protein-Grenzfläche im Festkörper†
Article first published online: 4 JUL 2008
DOI: 10.1002/ange.200801110
Copyright © 2008 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim
Additional Information
How to Cite
Lesage, A., Gardiennet, C., Loquet, A., Verel, R., Pintacuda, G., Emsley, L., Meier, Beat H. and Böckmann, A. (2008), Polarisationstransfer über die Wasser-Protein-Grenzfläche im Festkörper. Angew. Chem., 120: 5935–5938. doi: 10.1002/ange.200801110
- †
Publication History
- Issue published online: 14 JUL 2008
- Article first published online: 4 JUL 2008
- Manuscript Received: 7 MAR 2008
Funded by
- französischen ANR. Grant Numbers: JC05_44957, ANR-07-PCVI-0013-03
Keywords:
- Chemischer Austausch;
- Kern-Overhauser-Effekt;
- NMR-Spektroskopie;
- Proteine;
- Wasser

Ein Schlüssel zur Aufklärung von Proteinfunktionen sind die Wasser-Protein-Wechselwirkungen. Die Bestimmung der Polarisationstransferwege zwischen Wasser und festen Proteinen ergibt, dass chemischer Austausch (eventuell mit nachfolgender Spindiffusion) der vorherrschende Mechanismus ist. Bei niedrigen Temperaturen oder hohen MAS-Frequenzen wird dieser Weg ineffizent, und man beobachtet intermolekulare Kern-Overhauser-Effekte.

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