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Keywords:

  • β-Faltblätter;
  • Amyloid-β-peptide;
  • Fibrillen;
  • Helicale Strukturen;
  • Selbstorganisation

Abstract

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Familienzuwachs: Die Einführung von β-Aminosäureresten in ein modifiziertes Amyloid-β-peptidfragment ergibt definierte helicale Nanobänder (siehe Kryo-TEM-Aufnahme), die β-Stränge mit hauptsächlich senkrechter Orientierung zur Bandachse enthalten. Die Bänder ordnen sich bei höherer Konzentration in einer nematischen Phase an, die sich bei Anlegen von Scherkräften ausrichtet. Diese Bandstruktur ist ein neues Mitglied der bekannten Familie von β-Peptid-Sekundärstrukturen.