Efforts Toward the Direct Experimental Characterization of Enzyme Microenvironments: Tyrosine100 in Dihydrofolate Reductase

Authors


  • This work was supported by the National Science Foundation (MCB 0346967 to F.E.R); any opinions, findings, and conclusions expressed here are those of the authors and do not necessarily reflect the views of the National Science Foundation. This work was also supported by the National Institutes of Health (PN2 EY01824 and R01 GM062159 to P.G.S.).

Abstract

Eine ortsspezifische Deuterierung und FTIR-Studien belegen, dass Tyr100 in der Katalyse durch Dihydrofolat-Reduktase eine wichtige Rolle zufällt, weil dieser Aminosäurerest mit der Ladung, die im Übergangszustand des Hydridtransfers entsteht, stark elektrostatisch gekoppelt ist (siehe Bild: NADP+ violett, Tyr100 grün). Allerdings könnten auch korrelierte Bewegungen, die von entfernten Stellen im Protein an den Hydriddonor weitergegeben werden, die Katalyse erleichtern.

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