Wir danken Prof. Dick Janssen für die Bereitstellung des Gens der Epoxidhydrolase aus Agrobacterium radiobacter sowie Dr. Santosh Padhi für die Herstellung verschiedener Punktmutanten. U.T.B. dankt der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG, Projekt-Nr. Bo1862/4-1) und R.J.K. der US National Science Foundation (CHE-0616560) für die finanzielle Unterstützung.
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Zuschrift
Umwandlung einer Esterase in eine Epoxidhydrolase†
Article first published online: 6 APR 2009
DOI: 10.1002/ange.200806276
Copyright © 2009 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim
Additional Information
How to Cite
Jochens, H., Stiba, K., Savile, C., Fujii, R., Yu, J.-G., Gerassenkov, T., Kazlauskas, Romas J. and Bornscheuer, Uwe T. (2009), Umwandlung einer Esterase in eine Epoxidhydrolase. Angew. Chem., 121: 3584–3587. doi: 10.1002/ange.200806276
- †
Publication History
- Issue published online: 23 APR 2009
- Article first published online: 6 APR 2009
- Manuscript Received: 23 DEC 2008
Funded by
- Deutschen Forschungsgemeinschaft. Grant Number: Bo1862/4-1
- US National Science Foundation. Grant Number: CHE-0616560
Keywords:
- Enantioselektivität;
- Enzymkatalyse;
- Epoxidhydrolasen;
- Esterasen;
- Gerichtete Evolution
Abstract
Ein verbreitetes Strukturmotiv hydrolytischer Enzyme ist die α,β-Hydrolasefaltung. Für eine Umwandlung von Enzymaktivitäten in dieser Superfamilie genügt das Einfügen der am Mechanismus beteiligten Aminosäuren nicht – nur durch Substitution einer Schleife konnte eine Epoxidhydrolaseaktivität in einem Esterasegerüst generiert werden (Bild: Strukturvergleich von Epoxidhydrolasen (grün) mit der Esterase (orange)). Das Resultat war ein enantioselektives Chimärenzym.