Titelbild: Dissociation of Amyloid Fibrils of α-Synuclein in Supercooled Water (Angew. Chem. 27/2008)

Authors

  • Hai-Young Kim,

    1. Department of NMR-based Structural Biology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Am Fassberg 11, 37077 Goettingen (Germany), Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Min-Kyu Cho,

    1. Department of NMR-based Structural Biology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Am Fassberg 11, 37077 Goettingen (Germany), Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Dietmar Riedel Dr.,

    1. Department of NMR-based Structural Biology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Am Fassberg 11, 37077 Goettingen (Germany), Fax: (+49) 551-201-2202
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  • Claudio O. Fernandez Dr.,

    1. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario, Universidad Nacional de Rosario, Suipacha 531, S2002 LRK Rosario (Argentina)
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  • Markus Zweckstetter Dr.

    1. Department of NMR-based Structural Biology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Am Fassberg 11, 37077 Goettingen (Germany), Fax: (+49) 551-201-2202
    2. DFG Research Center for the Molecular Physiology of the Brain, 37077 Goettingen (Germany)
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Abstract

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Amyloidfibrillen sind außergewöhnlich stabile faserförmige Aggregate aus Peptiden und Proteinen, die mit neurodegenerativen Erkrankungen in Verbindung gebracht werden. M. Zweckstetter et al. demonstrieren in ihrer Zuschrift auf S. 5124 ff., dass Amyloidfibrillen aus dem Protein α-Synuclein, das an der Parkinson-Krankheit beteiligt sein soll, in unterkühltem Wasser bei −15 °C schnell denaturiert werden; ihre Dissoziation und die Lockerung der Proteinkonformation finden also unter Bedingungen statt, bei denen viele globuläre Proteine gefaltet bleiben.

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