Zuschrift

IspH-Protein von Escherichia coli – Struktur und Mechanismus†

  1. Tobias Gräwert Dr.1,
  2. Felix Rohdich Dr.1,
  3. Ingrid Span M.Sc.1,
  4. Adelbert Bacher Prof.1,
  5. Wolfgang Eisenreich Dr.1,
  6. Jörg Eppinger Dr.2,3,
  7. Michael Groll Prof.1

Article first published online: 30 JUN 2009

DOI: 10.1002/ange.200900548

Issue

Angewandte Chemie

Angewandte Chemie

Volume 121, Issue 31, pages 5867–5870, July 20, 2009

Additional Information

How to Cite

Gräwert, T., Rohdich, F., Span, I., Bacher, A., Eisenreich, W., Eppinger, J. and Groll, M. (2009), IspH-Protein von Escherichia coli – Struktur und Mechanismus. Angewandte Chemie, 121: 5867–5870. doi: 10.1002/ange.200900548

Author Information

  1. 1

    Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363

  2. 2

    Department Chemie, Technische Universität München (Deutschland),

  3. 3

    Aktuelle Adresse: King Abdullah University of Science and Technology, KAUST Catalysis Center, Thuwal (Saudi-Arabien)

  1. †

    Wir danken Matthias Lee für die Entwicklung des Enzym-Assays, Claudia Baier für die cyclovoltammetrischen Messungen und den Forschern des PXII der Swiss Light Source (Villigen), besonders Clemens Schulze-Briese, für Hilfe bei der Datenaufnahme. Wir danken außerdem der Hans-Fischer-Gesellschaft und dem Stifterverband für die Deutsche Wissenschaft (Projekt-Nr. 11047: Forschungsdozentur Molekulare Katalyse) für finanzielle Unterstützung.

Publication History

  1. Issue published online: 15 JUL 2009
  2. Article first published online: 30 JUN 2009
  3. Manuscript Revised: 25 MAR 2009
  4. Manuscript Received: 29 JAN 2009

Funded by

  • Hans-Fischer-Gesellschaft
  • Stifterverband für die Deutsche Wissenschaft

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Keywords:

  • Eisen-Schwefel-Cluster;
  • Enzyme;
  • Isoprenoide;
  • Methylerythritolphosphat;
  • Reaktionsmechanismen

Graphical Abstract

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Der letzte Schritt im Methylerythritolphosphat-Weg zur Biosynthese von Isoprenoiden wird durch das IspH-Protein katalysiert (siehe Schema). In der Kristallstruktur des Proteins aus E. coli besetzt anorganisches Diphosphat die Position der Diphosphateinheit des Substrats. Die Kristallstruktur in Verbindung mit Mutagenesestudien und Modellrechnungen spricht für einen Mechanismus, der analog zur Birch-Reduktion von Allylalkoholen ist.

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