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IspH-Protein von Escherichia coli – Struktur und Mechanismus

Authors

  • Tobias Gräwert Dr.,

    1. Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363
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  • Felix Rohdich Dr.,

    1. Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363
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  • Ingrid Span M.Sc.,

    1. Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363
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  • Adelbert Bacher Prof.,

    1. Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363
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  • Wolfgang Eisenreich Dr.,

    1. Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363
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  • Jörg Eppinger Dr.,

    1. Department Chemie, Technische Universität München (Deutschland),
    2. Aktuelle Adresse: King Abdullah University of Science and Technology, KAUST Catalysis Center, Thuwal (Saudi-Arabien)
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  • Michael Groll Prof.

    1. Center for Integrated Protein Science, Lehrstuhl für Biochemie, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland), Fax: (+49) 89-2891-3363
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  • Wir danken Matthias Lee für die Entwicklung des Enzym-Assays, Claudia Baier für die cyclovoltammetrischen Messungen und den Forschern des PXII der Swiss Light Source (Villigen), besonders Clemens Schulze-Briese, für Hilfe bei der Datenaufnahme. Wir danken außerdem der Hans-Fischer-Gesellschaft und dem Stifterverband für die Deutsche Wissenschaft (Projekt-Nr. 11047: Forschungsdozentur Molekulare Katalyse) für finanzielle Unterstützung.

Abstract

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Der letzte Schritt im Methylerythritolphosphat-Weg zur Biosynthese von Isoprenoiden wird durch das IspH-Protein katalysiert (siehe Schema). In der Kristallstruktur des Proteins aus E. coli besetzt anorganisches Diphosphat die Position der Diphosphateinheit des Substrats. Die Kristallstruktur in Verbindung mit Mutagenesestudien und Modellrechnungen spricht für einen Mechanismus, der analog zur Birch-Reduktion von Allylalkoholen ist.

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