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Crystalline Amyloid Structures at Interfaces

Authors


  • We acknowledge the French ACI program “Nanosciences Nanotechnologies” (project No. 0106) for financial support and the French–German Network “Complex fluids in two and a half dimensions” for sustaining French–German collaborations. We thank A. Mitraki for peptide design, J.-F. Hernandez for peptide synthesis, and N. Chevalier for his contribution to AFM imaging.

Abstract

Die Grundlagen geschaffen: Die Fähigkeit eines Amyloidpeptids zur Selbstorganisation an Grenzflächen wurde für den Aufbau kristalliner Nanostrukturen an Luft-Wasser-Grenzflächen genutzt, die AFM-mikroskopisch und röntgenographisch (siehe Bild) untersucht wurden. Diese Strukturen führen zu regulär angeordneten funktionellen Gruppen und bereiten den Weg für ein gesteuertes Abscheiden anorganischer Materialien, wie man es bei der Biomineralisation findet.

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