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Strukturbasis und Stereochemie der Triscatecholat-Siderophor- Bindung durch FeuA

Authors


  • Diese Arbeit wurde durch die DFG gefördert (MA811/23-1). Wir danken Christoph Müller-Dieckmann, Alexander Popov and Xavier Thibault an der ESRF für Hilfe bei Datenaufnahmen. Wir danken weiterhin Thomas Knappe und Maryna Batokha (Forschungsstudentin) für Hilfe bei spektroskopischen Messungen sowie Detlef Eppers und Markus Oberthür für die Bereitstellung von Mecam.

Abstract

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Das cyclische Depsipeptid Ferribacillibactin ([FeIII(BB)]3−) (H6-BB) wird durch das Siderophor-Bindungsprotein FeuA fest gebunden (siehe Bild). Der FeuA/ [FeIII(BB)]3−-Komplex enthält eine basische Triade, die mit der Triscatecholat-Einheit des Siderophors wechselwirkt. H2O-Moleküle stabilisieren [FeIII(BB)]3− in einer energetisch nicht bevorzugten Konformation. FeuA ermöglicht nur eine Λ-Konfiguration am Ferritriscatecholat-Zentrum und kann so die Konfiguration von Δ-Spezies bei Bindung ändern.

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