Der Einsatz von Relaxationserhöhungen in einer paramagnetischen Umgebung zur Proteinstrukturbestimmung mit NMR-Spektroskopie

Authors

  • Tobias Madl Dr.,

    1. Institut für Chemie, Organische und Bioorganische Chemie, Karl-Franzens-Universität Graz, Heinrichstrasse 28, 8010 Graz (Österreich), Fax: (+43) 316-380-9840
    2. Aktuelle Adresse: Münchner Zentrum für Integrierte, Protein-Wissenschaften und Biomolekulare NMR, Department Chemie, TU München (Deutschland)
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  • Wolfgang Bermel Dr.,

    1. Bruker BioSpin GmbH, Silberstreifen 4, 76287 Rheinstetten (Deutschland)
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  • Klaus Zangger Prof.

    1. Institut für Chemie, Organische und Bioorganische Chemie, Karl-Franzens-Universität Graz, Heinrichstrasse 28, 8010 Graz (Österreich), Fax: (+43) 316-380-9840
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  • Wir danken sehr herzlich dem Fonds zur Förderung der wissenschaftlichen Forschung (FWF) für die finanzielle Unterstützung (Projekt Nr. 19902 von K.Z.). T.M. bedankt sich bei der Österreichischen Akademie der Wissenschaften (ÖAW) für ein DOC-Stipendium. Ein weiteres Dankeschön geht an Michael Sattler und Bernd Simon, TU München, für wertvolle Diskussionen und an Jean-Marie Clement, Institut Pasteur, Paris, für das MBP-Plasmid.

Abstract

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Ein Mehr an Informationen: Relaxationserhöhungen durch eine inerte paramagnetische Umgebung (PREs) wurden zusammen mit einem eingegrenzten NOE-Datensatz in einem modellfreien Strukturbestimmungsverfahren genutzt. Strukturen für zwei Proteine – Ubiquitin (8 kDa) und das Maltose-bindende Protein (42 kDa; im Komplex mit β-Cyclodextrin) – wurden mithilfe von PREs und NOEs zwischen austauschenden Protonen ermittelt.

Ancillary