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Cross-Linking of Transmembrane Helices Reveals a Rigid-Body Mechanism in Bacteriorhodopsin Transport

Authors

  • Rosana Simón-Vázquez Dr.,

    1. Unitat de Biofísica, Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular and Centre d'Estudis en Biofísica, Facultat de Medicina, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra (Spain)
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  • Tzvetana Lazarova Dr.,

    1. Unitat de Biofísica, Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular and Centre d'Estudis en Biofísica, Facultat de Medicina, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra (Spain)
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  • Alex Perálvarez-Marín Dr.,

    1. Unitat de Biofísica, Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular and Centre d'Estudis en Biofísica, Facultat de Medicina, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra (Spain)
    2. Current address:, Brigham and Women's Hospital, Francis St. 75, Boston, MA 02115 (USA)
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  • José-Luis Bourdelande Dr.,

    1. Departament de Química, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra (Spain)
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  • Esteve Padrós Dr.

    1. Unitat de Biofísica, Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular and Centre d'Estudis en Biofísica, Facultat de Medicina, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Bellaterra (Spain)
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  • We thank Dr. Víctor Lórenz-Fonfría and Dr. Pere Garriga for helpful discussions, Dr. Enric Querol for advice at the beginning of this work, Jordi Hernando for help in the flash photolysis experiments, Elodia Serrano and Neus Ontiveros for excellent technical assistance, and Dr. Mathias Lübben (Ruhr-Universität Bochum) for providing the pEF191 vector and the MPK409 strain. This work was supported by a Direcció General de Recerca fellowship (2007PIV10038) to T.L. and by a Dirección General de Investigación grant (BFU2006-04656/BMC).

Abstract

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Die blitzinduzierte kurzlebige Protonierung von Pyranin wurde in Gegenwart der vernetzten Doppelmutante E166C/A228C (rote Spur), einer reduzierten Mutante (blaue Spur) und eines Wildtyp-Bacteriorhodopsins (graue Spuren) untersucht. Wenn zwei Helices F und G vernetzt sind, kommt es zu einer Verzögerung der Protonenabgabe (extrazelluläre Seite) und Protonenaufnahme (cytoplasmatische Seite). Zusammen mit Blitzphotolyse- und FTIR-Studien besagen diese Daten, dass der Protonentransport im Bacteriorhodopsin über einen Starrkörper-Mechanismus verläuft.

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