Multidimensional Structure–Activity Relationship of a Protein in Its Aggregated States

Authors


  • We thank Dr. S. Choe, Dr. L. Goldschmidt, Dr. E. Evangelisti, Dr. C. Cecchi, Dr. P. Arosio, and Dr. M. Morbidelli for experimental assistance and discussions. This research was supported by the Swiss National Science Foundation.

Abstract

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Gleich und doch sehr verschieden: Je nach den verwendeten chemischen, physikalischen und biologischen Bedingungen bildet ein einziges Protein fünf strukturell verschiedene Aggregate (siehe die Elektronenmikroskopiebilder, Maßstäbe: 500 nm), die alle das Kreuz-β-Faltblatt-Motiv enthalten. Die Aggregate unterscheiden sich in ihrer Affinität zu Adenosin-5′-triphosphat, Thioflavin T, DNA und Membranmimetika sowie in ihrem Effekt auf die Zellgängigkeit.

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