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Kristallstruktur eines Cisplatin-(1,3-GTG)-Schadens im Komplex mit DNA-Polymerase η

Authors


  • Wir danken dem Exzellenzcluster CiPSM, dem SFB 646 und dem SFB 749 für die großzügige Unterstützung. T.R. dankt dem Boehringer-Ingelheim-Fonds für ein Promotionsstipendium, S.S. dankt dem Verband der chemischen Industrie (VCI) für ein Kekulé-Stipendium. Zudem danken wir den Wissenschaftlern an der Synchrotron-Lichtquelle Schweiz (SLS) und an der European Synchrotron Radiation Facility (ESRF) für ihre Unterstützung.

Abstract

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Auf den richtigen Dreh kommt es an: Das Cisplatin-(1,3-GTG)-Addukt (siehe Struktur), ein stark zytotoxischer DNA-Schaden, wird durch die DNA-Polymerase η der Y-Familie partiell überlesen. Die Kristallstruktur des DNA-Protein-Komplexes gibt Aufschluss über den Mechanismus des Überleseprozesses: Das zentrale Desoxythymidin des Schadens wird aus dem DNA-Doppelstrang herausgedreht und verhindert somit die Bewegung der Polymerase entlang der DNA.

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