Gerichteter Protonentransfer in Membranproteinen mittels protonierter proteingebundener Wassermoleküle: eine Protonendiode

Authors

  • Dr. Steffen Wolf,

    1. Lehrstuhl für Biophysik, Ruhr-Universität Bochum, Universitätsstraße 150, 44780 Bochum (Deutschland), Fax: (+49) 234-321-4238 http://www.bph.rub.de
    2. Department of Biophysics, CAS–Max-Planck Partner Institute for Computational Biology, Shanghai Institutes for Biological Sciences, 320 Yue Yang Rd. 200031 Shanghai (VR China)
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  • Erik Freier,

    1. Lehrstuhl für Biophysik, Ruhr-Universität Bochum, Universitätsstraße 150, 44780 Bochum (Deutschland), Fax: (+49) 234-321-4238 http://www.bph.rub.de
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  • Dr. Meike Potschies,

    1. Lehrstuhl für Biophysik, Ruhr-Universität Bochum, Universitätsstraße 150, 44780 Bochum (Deutschland), Fax: (+49) 234-321-4238 http://www.bph.rub.de
    2. Aktuelle Adresse: Lehrstuhl für Biophysik, Universität Konstanz (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Eckhard Hofmann,

    1. Lehrstuhl für Biophysik, Ruhr-Universität Bochum, Universitätsstraße 150, 44780 Bochum (Deutschland), Fax: (+49) 234-321-4238 http://www.bph.rub.de
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  • Prof. Dr. Klaus Gerwert

    1. Lehrstuhl für Biophysik, Ruhr-Universität Bochum, Universitätsstraße 150, 44780 Bochum (Deutschland), Fax: (+49) 234-321-4238 http://www.bph.rub.de
    2. Department of Biophysics, CAS–Max-Planck Partner Institute for Computational Biology, Shanghai Institutes for Biological Sciences, 320 Yue Yang Rd. 200031 Shanghai (VR China)
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  • Wir danken Q. Cui, D. Bashford und J. Schlitter für hilfreiche Diskussionen, G. Smuda für die Herstellung der bR-Mutanten, dem NIC Jülich (Projektnummer hbo26) und dem RRZ Köln für die Bereitstellung von Rechenkapazität sowie dem Beamline-Personal der Swiss Light Source und der European Synchrotron Radiation Source für Hilfe bei der Datenaufnahme. Die Atomkoordinaten und Strukturfaktoren der beschriebenen Kristallstrukturen wurden in der Proteindatenbank unter den Zugriffsnummern 2WJK (E204D) und 2WJL (E194D) hinterlegt. – Diese Arbeit wurde durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft [DFG GE-599/12-3] und die Research School der Ruhr-Universität unterstützt. Molekülabbildungen wurden mit PyMOL erstellt. Einzelbeiträge der Autoren: S.W.: MD-Simulationen, Strukturanalysen und Sequenzalignments; E.F.: FTIR-Messungen und Strukturanalysen; M.P. und E.H.: Proteinkristallisation und Lösen der Kristallstrukturen von E194D und E204D; K.G.: Planung und Leitung des Projekts; S.W., E.F. und K.G.: Verfassen des Manuskripts.

Abstract

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In Bakteriorhodopsin ermöglicht eine Protonendiode einen gerichteten Protonentransfer über proteingebundene Wassermoleküle (siehe Bild). Dies konnte mit einer Kombination aus zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie, Röntgenkristallstrukturanalyse und Moleküldynamiksimulationen nachgewiesen werden. In flüssigem Wasser ist der Protonentransfer dagegen ungerichtet.

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