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Interaction of Propionylated and Butyrylated Histone H3 Lysine Marks with Brd4 Bromodomains

Authors


  • We thank Diana Ludwig for excellent technical assistance, the MPI Dortmund–Heidelberg X-ray community for diffraction-data collection, the staff at PSI Villingen, Switzerland, for access to beamline X10SA, Wulf Blankenfeldt for crystallographic advice, and Christian Herrmann and Mark Wehner for access to a microcalorimeter. F.V. is a fellow of the IMPRS in Chemical Biology, Dortmund. This research was supported by a grant from the Deutsche Forschungsgemeinschaft to M.G. (GE-976/5). Atomic coordinates and structure factors have been deposited in the RCSB Protein Data Bank (www.rcsb.org) under PDB accession numbers 3MUK and 3MUL.

Abstract

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Histonmodifikationen legen den Zustand der Chromatinmodellierung und Genaktivierung fest. Nun wurden die Lysinpropionylierung und -butyrylierung als weitere Histonmarkierungen (neben der Acetylierung) identifiziert, die den epigenetischen Code erweitern. Die Anordnung der zusätzlichen Methylengruppen solcher propionylierter (siehe Bild) und butyrylierter Lysinreste zwischen einem hochkonservierten Pro-Phe-Motiv spricht für einen allgemeinen Modus der Bromodomänenerkennung.

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