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pH-abhängige Dimerisierung und salzabhängige Stabilisierung der N-terminalen Domäne von Abseilfaden-Spinnenseide – Details zur Initiation des Assemblierungsprozesses

Authors


  • Diese Arbeit wurde von CIPSM und der Deutschen Forschungsgemeinschaft (an H.K.), dem Elitenetzwerk Bayern, CompInt (an F.H.) und durch das BMBF (Fördernummer 13N9736; an T.S.) unterstützt. Wir danken Lukas Eisoldt für die Bereitstellung der Plasmide für N1 und N2 und Dr. Martin Humenik für technische Hilfe mit den SEC-MALS-Experimenten.

Abstract

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Eine der festesten bekannten Proteinfasern: Die N-terminale Domäne (NTD) von Abseilfaden-Spinnenseide zeigt ein pH-abhängiges Monomer-Dimer-Gleichgewicht: Die N-terminalen Domänen der Seidenproteine werden im neutralen pH-Bereich und bei hohen Salzkonzentrationen als stabilisierte Monomere gespeichert, bei der Faserbildung bei niedrigem pH-Wert können sich diese Domänen jedoch zu antiparallelen Dimeren zusammenlagern. Durch multivalente Verknüpfung entstehen sehr stabile endlose Fasern.

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