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Iron-Chromophore Circular Dichroism of [Fe]-Hydrogenase: The Conformational Change Required for H2 Activation

Authors


  • This research was supported by the Max Planck Society, the Fonds der Chemischen Industrie, the BMBF (BioH2 project), and the PRESTO program of the Japan Science and Technology Agency (JST). S.S. and S.V. were financed by a grant from the Max Planck Society to R. K. Thauer, whom we also thank for helpful discussions and critical reading of the manuscript.

Abstract

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Einen einzigartigen Eisencofaktor (FeGP-Cofaktor) enthält die [Fe]-Hydrogenase, die die reversible Hydrierung von Methenyltetrahydrometanopterin (Methenyl-H4MPT+) mit H2 zu Methylen-H4MPT katalysiert (siehe Bild). Eisenchromophor-Circulardichroismus(CD)-Daten stützen die Annahme, dass die Bindung von Methenyl/Methylen-H4MPT eine Konformationsänderung induziert, die die Spalte am aktiven Zentrum der [Fe]-Hydrogenase unter Bildung des intakten aktiven Zentrums schließt.

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