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Total Chemical Synthesis of an Integral Membrane Enzyme: Diacylglycerol Kinase from Escherichia coli

Authors

  • Dr. Sunanda Lahiri,

    1. Max Planck Institute of Molecular Physiology, Otto-Hahn-Strasse 11, 44227 Dortmund (Germany)
    2. Current address: Universität Freiburg, Institute of Physiology 2, Engesserstrasse 4, 79108 Freiburg (Germany)
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  • Manuel Brehs,

    1. Center of Integrated Protein Science and Technische Universität München, Protein Chemistry, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany), Fax: (+49) 89-289-13345 http://www.ch.tum.de/proteinchemie
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  • Dr. Diana Olschewski,

    1. Max Planck Institute of Molecular Physiology, Otto-Hahn-Strasse 11, 44227 Dortmund (Germany)
    2. Current address: Lonza Ltd., 3930 Visp (Switzerland)
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  • Prof. Dr. Christian F. W. Becker

    Corresponding author
    1. Center of Integrated Protein Science and Technische Universität München, Protein Chemistry, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany), Fax: (+49) 89-289-13345 http://www.ch.tum.de/proteinchemie
    • Center of Integrated Protein Science and Technische Universität München, Protein Chemistry, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany), Fax: (+49) 89-289-13345 http://www.ch.tum.de/proteinchemie===

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  • We thank Katja Bäuml and Sascha Gentz for excellent technical assistance with peptide synthesis. We also thank Francis Lau for technical advice on establishing the DAGK activity assay. Financial support from the DFG is gratefully acknowledged.

Abstract

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Enzym im Eigenbau: Durch chemische Synthese wurde eine katalytisch aktive membranständige Kinase mit drei Transmembrandomänen (TMs) erhalten. Drei aus den einzelnen Aminosäuren (rote und graue Kreise) durch Festphasenpeptidsynthese aufgebaute Segmente wurden durch native chemische Ligation (NCL) verknüpft (siehe Bild). Das synthetische Protein faltete sich in Detergenzmicellen spontan. ATP=Adenosin-5′-triphosphat.

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