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Structural Analysis of Large Protein Complexes Using Solvent Paramagnetic Relaxation Enhancements

Authors

  • Dr. Tobias Madl,

    1. Institute of Structural Biology, Helmholtz Zentrum München, Biomolecular NMR and Center for Integrated Protein Science Munich, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany), Fax: (+49) 89-289-13867 http://www.helmholtz-muenchen.de/stb
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  • Dr. Thomas Güttler,

    1. Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Germany)
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  • Prof. Dr. Dirk Görlich,

    1. Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Germany)
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  • Prof. Dr. Michael Sattler

    Corresponding author
    1. Institute of Structural Biology, Helmholtz Zentrum München, Biomolecular NMR and Center for Integrated Protein Science Munich, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany), Fax: (+49) 89-289-13867 http://www.helmholtz-muenchen.de/stb
    • Institute of Structural Biology, Helmholtz Zentrum München, Biomolecular NMR and Center for Integrated Protein Science Munich, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany), Fax: (+49) 89-289-13867 http://www.helmholtz-muenchen.de/stb===

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  • We thank the Bavarian NMR Center (BNMRZ) for NMR measurement time. This study was supported by the EMBO (fellowship to T.M.), the Austrian Science Fund (FWF, Schrödinger fellowship to T.M.), the Max-Planck-Gesellschaft, the Boehringer Ingelheim Fonds, the Alfried Krupp von Bohlen und Halbach Foundation (fellowships to T.G.), and the European Commission contracts 3D Repertoire (LSHG-CT-2005-512028), NIM3 (No. 226507), and EU-NMR (No. RII3-026145).

Abstract

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Die Lösung hilft: Herkömmliche Verfahren zur Aufklärung der Struktur von Proteinkomplexen versagen, wenn nur wenige experimentelle Daten vorhanden sind. NMR-detektierte, durch ein lösliches Spinlabel induzierte Verstärkungen der paramagnetischen Relaxation (PREs, siehe Bild) verbessern die Qualität der Struktur eines 150-kDa-Proteinkomplexes wesentlich. Das Verfahren ist generell zur Untersuchung der Strukturen großer Proteinkomplexe in Lösung geeignet.

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