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Änderung der Regioselektivität der Tryptophan-7-Halogenase PrnA durch ortsspezifische Mutagenese

Authors


  • Wir danken Paul Vogel für die Reinigung des Enzyms HisPrnAF103A, Dr. Ingmar Bauer für die Durchführung der LC-MS-Analysen und Dr. Margit Gruner für die Aufnahme der 1H-NMR-Spektren.

Abstract

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Platz gemacht: Indem man durch den Austausch der großen Aminosäure Phenylalanin (F103) gegen das kleinere Alanin mehr Platz im aktiven Zentrum der Tryptophan-7-Halogenase PrnA schafft, sollte es dem Substrat möglich sein, in einer anderen Orientierung zu binden (siehe Bild; gelb: native PrnA, blau: PrnA F103A-Variante). Dies führt zur Halogenierung des unterschiedlich gebundenen Substrats in der 5-Position des Indolrings.

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