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Keywords:

  • Foldamere;
  • Helicale Strukturen;
  • NMR-Spektroskopie;
  • Peptide;
  • Wasserstoffbrücken
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Kristallographische Daten für einen Satz homologer Peptide, die aus Gabapentin und zwei bis sechs vororganisierten α-Aminosäureresten aufgebaut wurden (siehe Struktur des längsten Peptids), ermöglichen die Ableitung charakteristischer Parameter für die α-Peptid-14-Helix und liefern Richtlinien für die Charakterisierung einer 14-helicalen Faltung. Das Substitutionsmuster eines α-Rests dürfte starke Auswirkungen auf die Neigung zur 14-helicalen Faltung haben.